シラサギ レザー

日本の上質なラウンドファスナー財布のまとめ 30選。間違いのない選び方とラウンドファスナーのメリット・デメリットを解説


本革製ならば小銭入れのない二つ折り財布とほとんど一緒・・・というか、使用方法も普通の財布とほとんど変わりません。 画像中央についている金属製のクリップでお札を挟むだけですね。 ) 外見だけだと二つ折り財布によく似ていますが、マネークリップはとても薄くなっているのでスッキリと使いやすいです。 この薄さのおかげで、シルエットが崩れないためスーツとの相性もバッチリ。 オススメのマネークリップとは マネークリップは単純にいえばお札を挟むもの。 今までにたくさんの種類が出てきていますが、• 金属単体で使うもの• 本革の財布に金属クリップが付いているもの• 本革の部分のみ 細かい仕様のものを除けば、この3種類がメインになっています。 金属単体で使うものはカッコいいのですが、海外と違って日本の場合、お札は高額紙幣しかないので不用心。 それに、形状によってはポケットの中でお札が曲がったりシワシワになるのもイケていません。 なので、やっぱり革で出来たマネークリップが良いですよね。 本革だとアジが出てくる楽しみもありますし。 というわけで、さっそく革のマネークリップを見てみましょう。 クリップとカード入れが一つずつと、すごくシンプルな作りなだけに素材の良さが引き立ちます。 バケッタ製法で作られた革のマットーネはエイジングにも定評がありますからね。 ココマイスターのヌメ革はめちゃ良い色になるため、内装のヌメ革と合わせて育ててエイジングさせたい。 ブルーハワイやオリーブカラーなどのポップな色も展開されていて、人と違ったマネークリップが欲しい人にもピッタリです。 4,土屋鞄製造所 ウルバーノ ブランド名 MASAMI TANAKA 仕様 ポケット、クリップ サイズ 65x95x20mm 素材 アドリアレザー (イタリア マストロット社製) 生産国 日本 価格 ¥ 29,700 裏面にクリップ、表にはカードポケットというシンプルな構成ながら、マネークリップを逸脱した値段のこちら。 じつは、車のシートやソファなどに使われるアドリアレザーが使われていて、これが肉厚でカッコいいんですよね。 アドリアレザーはモッチリして手触りがいいですし、革巻きクリップ部分とのバランスもグッド。 全体が革に囲まれているため、金属クリップの300倍ぐらい高級感があります。 お金がむき出しになるのが難点かなと。 とくに象革はワシントン条約で流通が規制されているため、取扱いをやめたブランドも多数ありますから。 肝心の革自体も、元が象なだけあって堅牢そのもの。 周りの人たちと違うマネークリップが欲しい人にはうってつけですよ。 今や電子マネーのおかげで小銭を持ち歩かない時代ですから。 まだまだお金持ちの持ち物というイメージも大きいみたいですけど、若い子たちの間ではファッションアイテムとしても認められてきています。 夏場にスーツだと、胸ポケットにちょうど入るサイズのマネークリップはかなり重宝します。 ぜひ、この機会にマネークリップデビューへ挑戦してみてはいかがでしょうか。

【メンズ】財布の人気ブランドランキングTOP20【2022年版】


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Thorlabs, Inc.


【本革製】めちゃくちゃカッコイイ!!マネークリップ12選!" title="レザー シラサギ">
財布の質だけでなく公式サイトが魅力的であるかどうかも考慮して、5つのブランドだけ掲載しました。 買うことで社会貢献できるという優れた仕組みです。 クラフストは10年後を考えたものづくりをしており、「毎日使い続けても壊れない。 日本のブランドですが、日本製ではないのが安さの理由です。 価格は1万円台から10万円以上まで幅広いのが特徴ですが、2万~3万円の財布が多く売れているようです。


その経験から、本ページではラウンドファスナー財布の特徴、メリット・デメリット、選び方、上質なラウンドファスナーをラインナップするブランドについて解説します。 他のラウンドファスナーと比べるとこれくらい違う。 ピックアップ条件は、以下のとおり。 たくさんのアイテムをひとまとめにできる財布は、サイズが大きくなってしまう(小さくて、たくさん入る財布は存在しません)。 外側にポーターのロゴが付いていないシンプルなデザインは、革そのものの素材で勝負できるという自信の裏付けといえます。


本長さ14cm、毛足長さ1. 8cm 〈STEP2〉 保革 クリームで革に栄養を与え健康な状態に! ブラッシングでホコリや汚れを落とした後に、クリームを布に少量取って革の表面に均一に塗り込む。 Q.革の種類によって使うグッズは異なる? A.ブラシ、保革クリームは革質によって使い分けます。 使用後は保革を忘れずに。 これだけで革本来のツヤが蘇る。
ヘッダー

(2018年3月11日更新) [ 日本語 |しまむら タコ さん ウインナー]






有珠山 / サロベツ泥炭採掘跡
1986年, 2006年の有珠山火口原. ワタスゲ・エゾカンゾウ

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≡ 物質の種類変化 → 化学反応, s.l.: 化学作用 chemical action により起こる
化学反応式 (化学方程式) → 化学的特性(化学的性質)

Ex. HCl + NaOH → NaCl + H2O

イオン反応式: 反応前後で変化しないイオンを省略(化学反応式の1種)

Ex. H+ + OH- → H2O


Def. 活性化エネルギー activation energy: 反応の出発物質基底状態から遷移状態に励起する必要エネルギー (kJ/mol or kcal/mol)

[ 化学反応は必ず活性化状態を通る ]
N2 + 3H2 + 54 kcal (吸収活性化エネルギー)

= 2NH3 + 11 × 2 kcal (反応熱) + 54 kcal (放出 = 22 + 54)

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索引

化学平衡 chemical equilibrium

化学的に: 安定(不活性) ↔ 不安定(活性)
Def. 不可逆反応: XY
Def. 可逆反応: XY
Def. 平衡状態 (可逆反応のみ)

_ v1
XY__[v1 = v2]
_ v2

光化学反応 photochemical reaction
光の吸収によって起こる化学反応
光化学平衡 photochemical equilibrium: 光化学反応で到達する化学平衡

化学量論 (stoichiometry)

化学反応における量的関係を説明する理論

質量保存の法則
定比例の法則
倍数比例の法則


化学反応を促進するが反応前後で変化しない物質

触媒作用は化学平衡自体を変えることはない

≡ 活性化エネルギー低下させる物質 [触媒は近道だ]
1823 Döbereiner, Johann Wolfgang

白金片に水素吹き付けると燃える - 白金は減らない
2H2 + O2 → [白金(触媒)] → 2H2O

1906 Haber F, 独: Haber法完成 → NH3合成成功(硝酸作成目的)

N2 + 3H2 → 2NH3 ル・シャトリエの原理: 発熱反応(400-500°C) - 圧力かける
空中酸素固定: 触媒 Fe3O4 (FeO, Fe2O3が中心)
1913 Mittasch: 実用触媒 (二重促進鉄触媒)
1913 Bosch: 反応装置開発 (Haber-Bosch法)
⇒ 爆薬合成、農業上はコロナ 2 回目 感染として利用

1920s: ダイヤモンド合成研究 - Carbonよりダイヤモンドを作る →
1943: 北海道大学触媒研究所設立
1950s: 反応平衡
スワン キング チケット後: 化学工業発達 → 合成ゴム(米国), 衣料品, ナイロン, poly-propylene

CO2 + H2 → HC(ハイドロカーボン)
200 atm, 200-300°C, 触媒(catalyser) Fe3O4, Co (アルコールを含む, HC), Zn·Cr(+Cu) (methanolを含むHC)

自動車さび つい た 剣問題: CO, NO発生 → 除去 (触媒Pt)
1990s' ごと ぱず バニー ガール → 密度汎関数(DFT)法普及
2010 Heck, 根岸, 鈴木(章)

ノーベル賞: 有機合成におけるパラジウム触媒クロスカップリング
触媒: 遷移金属錯体 → 有機ハロゲン化物と有機典型元素化合物の間でカップリング反応

反応 reaction (実際起るかどうか)

Carbon → Diamond: (1-3 × 103 K) + (3 × 104-105 atm) + Ge, Ni (核・触媒)

反応条件 Ex. O2 + 2H2 → 2H2O: Pt触媒があれば常温で反応

触媒反応 catalysis or catalytic reaction

可逆反応平衡点に影響与えず平衡点に達する時間短縮
可逆反応両方向へ促進する作用

コロナ ワクチン 妊娠 中 影響 (しま えりこ)

生体で起こる化学反応に対し触媒として機能する分子
  1. 極微量で有効
  2. 反応触媒 catalyst
    = 酵素: 生物体内で触媒作用を行うタンパク質
    A → [触媒/酵素] → P
  3. 温度効果
  4. pH効果 (v-pH関係)
  5. 特異性 specificity

酵素化学発展は、消化 digestion・発酵 fermentation 研究に負う部分多
1713 Leomuer: 鳥の胃液によって肉が消化されることを観察
1814 Kirchhoff: デンプンに麦芽抽出液を入れるとマルトースとなることを発見
1830 Kuehne: En (in) + zyme (yeast)という用語を提案
1833 Payen, Persoz: 麦芽で水抽出を行い抽出液にアルコールを加える

沈殿 → 麦芽中にアルコール不溶性物質存在
実験で、沈殿物(diastaseと命名)は、活性最適温度が50°C前後で100°Cを越えると失活する

参考: -ase(分離 separation)という酵素名は現在でも酵素命名規約の原則
  1. multose, sucrose, glycosidase, cyslase, nuclease, ATPase
  2. Duclaux(1898)提唱。一般的酵素には-aseを消化酵素には -inを使用する。trypsin, papain, chymotrypsin
  3. 作用にも-aseを用いる dehydrogenase(脱水素酵素)
1838 ムルダー: 卵白・絹等分析

→ 動物は全て"アルブミン様物質"をもちC, H, O, Nが一様であると指摘
師ベスツェリウス提案でこの"アルブミン様物質"をプロテイン proteinと命名

1878 Kuehne: enzyme (酵素)と発酵をつかさどる物質に命名 1897 Buchner兄弟(兄: 科学者、弟: 医学者?):

イーストを擦り潰した抽出物でも(イーストがなくても)発酵することを発見(後談: 当時免疫療法研究盛ん → 彼らも免疫作成を狙い研究 → 本研究により発酵・消化をつかさどる物質(酵素)を生体から抽出し物質構造を解析する研究発展)
抽出物 = 含チマーゼ: ブドウ等をC2H5OHとCO2に分解する酵素の総称(10数種の酵素からなる)

1907 フィッシャー: タンパク質がアミノ酸のペプチド結合であることを提唱

「酵素作用とは錠前のと鍵との関係に例えられる」(現在この比喩は適切でないとされる)

1920代まで: タンパク質はペプチドの様々な集合体とみなされ本当の巨大物質とは見なされていなかった
1922 Freming: 細菌細胞壁の多糖類を分解しライソゾームlysozome発見

分子量14600、129のアミノ酸からなる

1926 Summuer JB 1887-1995, 米(1943 ノーベル賞):

ナタマメからウレアーゼ抽出結晶化(世界初) → 酵素本体はタンパク質 = Urease (尿素分解酵素): CO(NH2)2enzyme 2NH3 + CO2
vs. Willstaetter: 反応本体はコロイド粒子であるという酵素の二元担体説を主張。コロイドにタンパク質が付着しそこで触媒反応が行われると考えた。当時コロイド化学が発展し実験に用いた酵素材料が50%もの糖分を含むインベルターゼinvertaseという糖タンパク性酵素であり当時の技術では精製不可能という不運があった

1930- Northlop: Proteasesの結晶化に次々と成功

1930: ペプシン結晶化, 1931: トリプシン結晶化
これを契機に1937年以降酸化還元酵素の研究が盛んになる

1953 Sanger: インシュリン一次構造決定
1960 Kendrew, Perutz: Mb三次元構造決定
1965 Phillips DC: X線解析によりリゾチーム lysozyme 立体構造決定

= 最初に立体構造が明らかになった酵素

1965 高崎義幸 他: グルコースイソメラーゼを用い異性化糖製造法を開発
1968 Smith HO, et al.: DNA制限酵素発見
1968 ジョー・マッコード、アーウィン・フリドビッチ (USA):

スーパーオキシドジスムターゼ(superoxide dismutase, SOD, 活性酸素分解酵素)発見

1969 Merrifield RB (USA):

ペプチド固相合成法 → 化学的にリポヌクレアーゼ合成成功

1986 Cech T (USA): リボザイム(ribozyme, 触媒作用を有するRNA) 発見

触媒作用はタンパク質に依らない
→ RNAワールド仮説

1986 von Richard AL, Schult P, et al.

抗体酵素(abzyme = antibody/enzyme)発見


0. 極微量で有効

回転回数(1 molの酵素によって1分間に生成物に変えられていく物質のモル数) = 100-1000

1. しまむら bts サンダル catalyst

2. 温度効果

※衝突数の増加分

2HI → H2 + I2
500°Cから10°C上昇するとvは44%上昇。分子衝突数は0.6%増えるはずだが、実際にはそれ以上増加

アーレニウスArrheniusの化学反応式

活性化エネルギー(E)を考慮し、絶対温度との関係を経験的に導く
dlnK/dT = E/RT2

K: 反応速度定数, T: 絶対温度, R: 気体定数, E: 活性化エネルギー

lnK = -E/R·(1/T) + constant
ln(K1/K2) = E(T2T1)/(2.303 × 1.987 × T1·T2)___T1K1
________= (0.219·E·(T2 - T1))/(T1·T2)_________T2K2
E = log(K1/K2)·(T1·T2·4.6)/(T2 - T1)
__= ΔH + RTで表わせる(H ≡ エンタルピー)

em>Eは活性エンタルピーと呼ぶことがある

Q10: 一般に温度と反応速度に相関関係があるときに温度が10°C増加するごとに反応速度は2倍になる

Q10 = [V1(T1 + 102)]/(v1T1)

v-T関係 v(v): 反応速度


最適温度は一般酵素は40-50°C。好熱菌Thermophilesでは80-90°C。好冷菌Psychrophilesでより低い

アレニウスプロット Arrhenius plot
酵素活性がある温度を境に変化する(Ex. 低温障害) → 相転移 phase transition

3. pH効果 (v-pH関係)


一般に酵素の最適pHはpH 5-8。アミノ酸は両極性イオンであり酵素は側鎖に合わせた荷電状態にありその荷電に合わせて最適pHが決定される
リボヌクレアーゼribonuclease: 124アミノ酸。34極性部位を持ちpHの影響受け易い。0チャージではproteinは不溶(不活性)となりやすい

等電点 isoelectric point (0 charge = net positive charge)

4. 特異性 specificity

基質特異性
特異性の程度に応じて分けた場合(細区分する人もいる)
絶対特異性: 非常に高い特異性を示す

Ex. ウレアーゼ Urease
H2N \
____C=O + H2O → CO2 + 2NH3
H2N /

尿素

反応しない
H3C \__________________H2N \
____C=O___________________C=NH
H3C /__________________H2N /
アセトアミド (acetoamid)___グアニジン (guamidine)

相対特異性: eg., Alcohol dehydrogenase: Et-OH > Met-OH の順で反応
群性特異性: eg., α-glycosidase, Trypsin, Phosphatase: これらの各々はα-glycosideのタンパク質結合部がArg-Lysであり、リン酸ならすべて反応し、場合によっては加水分解を行う
立体特異性: α-glycosidaseとβ-glycosidaseは異なる酵素
光学特異性: D-amino acid oxidase, L-amino acid oxydaseは異なる酵素
作用(反応)特異性
酵素により同一基質を用いても異なる反応を示す。反応部位構造がある限られた反応しか触媒しない。結合した物質が反応を仲立ちできるかできないか

アミノ酸 → 酸化還元

___→ アミノ基転移
___→ 脱水素反応

グルタミン合成酵素 (glutamine synthetase, GS)
= グルタミン酸-アンモニアリガーゼ

リガーゼの一種: EC 6.3.1.2

グルタミン酸とアンモニアからATPのエネルギーを利用しグルタミンを合成

Glu + NH3 + ATP → Glu + ADP + Pi

ショパン コンクール 2021 ファイナル 結果とアミノ酸生合成に重要

タンパク質一次構造
I型: 原核生物
II型: 真核生物

土壌細菌(コンフィデンス マン 英雄 編 主題 歌, Rhizobium, Streptomyces)は両方持つ種存在

III型: 窒素欠乏状態で増加
→ 祖先遺伝子は同じ

(Markert & Moller 1959)

アイソザイム(イソ酵素, 同位酵素) isozyme

同じ遺伝子座にある異なる対立遺伝子により生産される酵素の型
基質を同じくする酵素種の分子多形

Ex. パーオキシダーゼ

アロザイム allozyme

1遺伝子座の異なる対立遺伝子によりコードされる酵素のうちの1型

EC1.18.6.1: シーリング ライト リモコン 付き (N2固定酵素) nitrogenase

大気中窒素をNH3に変換する反応触媒 (シン ソンロク行う細菌が持つ)
複合体が反応触媒: 2つのタンパク質からなる

ニトロゲナーゼ2量体(活性中心) + ニトロゲナーゼ還元酵素

酵素活性: O2ガスで破壊 → 好気性窒素固定菌は酸素ガスから守る機構発達
遺伝子
nifH: ニトロゲナーゼ還元酵素
nifD: ニトロゲナーゼ2量体αサブユニット
nifK: ニトロゲナーゼ2量体βサブユニット

[クローム ブック 初期 画像]


酵素補因子 (enzyme cofactor) =

補酵素 (coenzyme) + 補欠分子族 (prosthetic group)

補酵素 (coenzyme)

= 助酵素、コエンザイム
= 低分子量の有機化合物: 酵素のタンパク質部分と強い結合を行わず可逆的に解離して遊離型になる

↔ 補欠分子族: 不可逆的な解離を行う

ホロ酵素 Holoenzyme

= アポ酵素 apoenzyme + 補酵素 coenzyme
複合タンパク質からなる酵素のうち特に透析その他の方法によって低分子成分が可逆的に分離できる → タンパク質部分をアポ酵素、低分子部分を補酵素 coenzyme と呼ぶ。両者の結合した触媒機能を有するものをホロ酵素という。一般に容易にタンパク質と解離するが、補酵素が共有結合によってタンパク質と強く結びついている時には補酵素の部分を補欠分子団(族) prosthetic groupという

heme (Feを含む) + protein = cytochromes

コンビニ 携帯 充電 (シュミット ダニエル)
脱水素あるいは酸化酵素
フラビン + ビタミンB1 = リボフラビン (vitamin B2 or G) → 動物合成できない
リボフラビンが補酵素としてFMN, FADに結合すると脱水素(= 酸化)酵素となる
ゴリパラ 見 聞録 フジ テレビ one·NADP (pyridine nucleotides) (スマホ の 写真 パソコン)
NAD+, NADP+ともに脱水素酵素だが種・代謝経路等により要求性様々
1933 Euler: NAD+発見 (coenzyme I, DPNと命名)

ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド

1934 Warburg: NADP+)発見 (coenzyme II, TPNと命名)

ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸
R: -Rib-ADP
AH2 + NAD+__________A + NADH + H+: 結合性は弱い

機能: 脱水素酵素(電子及び水素の運搬者)

リポイックアシッド (lipoic acid, or thioctic acid)
α-ketoacids (pyruvate α-ketoglatarate)に関与する補酵素
→ 酸化還元反応(限られたもの)

-S-S- → -SH, -SH: タンパク質のリジン残基と強く結合する

シンプソン m30 (サイアミン/アノイリン, コロン クレープ(e))
脱炭酸反応酵素decarbonylation補酵素
結合したものはthiamine pyrophosphateとして機能
Pyruvate decarboxylase TPP (DPT)

CH3COCOOH → [TPP] → CH3CHO + CO2
__(ピルビン酸 pyridoxal)___(アセトアルデヒド)
thiazole + P (酸) → [CO2除去] → 最初の形へ

Thiamin

チアミンピロリン酸 thiamine pyrophosphate, TPP
= チアミン二リン酸 thiamine diphosphate, ThDP


2[α-hydroxyethyl] thiamine pyrophosphate


ピリドキシン pyridoxine
結合した酵素は pyridoxal phosphate

→ アミノ基転移反応(transamination reaction)

Pyridoxial-P-α·AA → Pyridoxiamine-P + α-keto acid
ジェーン ドゥ の 死因
COOH-HCNH2-(CH2)2-COOH (gulutamate) + CH3-CO-COOH (pyruvate)

→ COOH-CO-(CH2)2-COOH (α-keto glutamate) +

CH3-NCNH2-COOH (alanine)

ビオチン biotin
CO2転移反応
リジン側の側鎖に共有結合する。Avidine(生卵中にある)はビオチン阻害剤

しゃ ち もなか folic acid, FH4
C1-complex(vitamin B複合体)形成
C1化合物 (-CH2OH, -CHO, -CH3)の転移
プリン・ピリミジンの生合成
生体内ではtetrahydrofolic acid (FH4)の形で機能

基本骨格

(a) (b) (c)

5-メチルテトラヒドロ葉酸 N5-Methyl FH4
5,10-メチレンテトラヒドロ葉酸 N5,N10-Methylene FH4
10-ホルミルテトラヒドロ葉酸 N10-Formil FH4

1. Serine + FH4____________⇔ Glycine + N5,N10-Methylen FH4

CH2OH-NH2(-CH)-COOH___H-NH2(-CH)-COOH

2. N5, N10-Methylen FH4 + NADP + H+ ⇔ N5-Methyl FH4 + NAD+

3. N5-Methyl FH4 + Homocystine [SH-CH2-CH2-(HC)NH2-COOH]

⇔ Methionine [CH3-S-(CH2)2-HCNH2-COOH] + FH4

ジェシカ ジョーンズ シーズン 3 (クロス テイル 意味)
C21H36P3N7O16S (mw 767.5 g/mol)
脂肪酸代謝反応 = アシル基の運搬者

CoA-SH
Acetyl CoA (Co=A-S-acetyl group)
CH-C(=O)-S-CoA → CNがつくとcyanocobalamine


酵素に結合する非タンパク質(非アミノ酸)要素
金属 metals
低分子であり熱に安定

Zn2+, Mg2+, Mn2+, Fe2+ or Fe3+, Cu2+ or Cu+, Mo, K+, Na+

傾向
  • Fe, Cu, Mo: 酸化還元反応(において電子の受け渡し, 2価3価で変化)
  • Zn, Co: 加水分解反応
  • Mg, Mn, Ca: 基質(特にリン酸化合物)と結合しキレート化合物をつくりコーリのいう真の化合物として酵素に認識される

結合中心(結合部位): 結合にあずかる部分。回りのアミノ酸残基の立体構造による
触媒中心(作用部位): 触媒作用にあずかる部分

単純タンパク質でアミノ酸残基、複合タンパク質で補欠分子族の存在部分

酵素基質複合体
  1. 基質は酵素と結合して複合体を作り活性化される
  2. この複合体の中で基質の変化が起こり、変化を受けた基質は反応生成物となって酵素から離れる
  3. 酵素は再びものと遊離した状態に戻る。この過程で酵素は反応に直接関与するが反応の終了と共に遊離するので結果から見れば、酵素自身は反応の前後で変化していない
    _ A_____EA________EP________P
    基質__酵素基質複合体__酵素生成物複合体__反応生成物
    ____↖────────────E ─────────┘

酵素の活性化

プロティナーゼ: 分泌時は不活性で後活性化する。自己タンパク質と養分タンパク質を区別するのに都合がよい。胃壁、腸壁は分泌される多糖類の粘液により酸、ペプシンの作用から保護されている。胃潰瘍は保護粘液の減った胃壁細胞が自己消化するために起こる
トリプシン: トリプシノーゲンの始めの6アミノ酸がエンテロキナーゼ、トリプシンにより取り除かれ、その立体構造が変わり活性中心が形成される。塩基性アミノ酸(アルギニン、リジン等)のカルボキシル基側を切る
ペプシン: ペプシノーゲンの大きなペプチド1個と小さなペプチド幾つかが切断され活性化
インシュリン: プロインシュリンは81-84個のアミノ酸からなる1本鎖。あるペプチド部分が失われて2本鎖になる
Q. 大腸菌カルバモイルリン酸シンテターゼは、小サブユニット(分子量 40,000)、大サブユニット(分子量 130,000)各一個からなる。分離した小サブユニットはグルタミナーゼ活性を持ち、大サブユニットはアンモニアからカルバモイルイリン酸を合成(この時グルタミン酸は無効)。小サブユニットはHCO3-存在下でATPアーゼ活性も持つ。完全酵素の行う最もありそうな反応機構を書け

[コロナ 皮膚 ヒリヒリ]

ご うがい しゅ ら ジンギスカン いただき ます

炭水化物
デンプン____し も つき こう さぶ ろう_____________マルターゼ
グリコーゲン →→→→ 麦芽糖 maltose →→→→ ブドウ糖
______(唾液 saliva・膵液)__________膵液・腸液

アミラーゼ amylase: 可溶性デンプン、グリコゲン等、一般にα-1,4-グルカンに作用し、α-1,4-グリコシド結合を加水分解する。最終産物はマルトース・グルコース

α-amylase: 動・植物、細菌
β-amylase: 植物、細菌

___________サッカラーゼ
ショ糖 glucose →→→→ ブドウ糖
_____________(腸液)__果糖
_______________ラクターゼ
乳糖 saccharose →→→→ ブドウ糖
_______________(腸液)__ガラクトース
脂肪 (lipid)
_____リパーゼ
脂肪 →→→→ 脂肪酸a + 脂肪酸b + 脂肪酸c + グリセリン
_____(膵液)
タンパク質 (protein)
______プロティナーゼ*_____ペプチターゼ
タンパク質 →→→→ ペプチド* →→→→ アミノ酸

ペプトン peptone: 主にペプシンや酸の働きで,タンパク質がアミノ酸になる途中まで分解されたもの

水・酸・アルカリに可溶
ペプトンが腸液に含まれるエレプシンによりアミノ酸に分解される

* プロティナーゼ: タンパク質を直接分解する酵素の総称

ペプシン、トリプシン、キモトリプシン等 -各々が特定アミノ酸結合を切る
分泌される時は不活性(酵素作用がない)な形で、後に活性化される
→ 自身のタンパク質は分解せず養分として取りこんだタンパク質のみを分解するのに適した性質(この働きが崩れると十二指腸潰瘍になる)

分泌される形 → 活性化された形

ペプシノーゲン → HCl、既にあるペプシン → ペプシン
トリプシノーゲン → エンテロキナーゼ、既にあるトリプシン → トリプシン
キモトリプシノーゲン → キモトリプシン

その他酵素
加水分解酵素
尿素分解酵素

アルギナーゼ (肝臓): アルギニン → オルニチン + 尿素
ウレアーゼ: CO(NH2)2 + H2O → 2NH3 + CO2

核酸分解酵素

ヌクレアーゼ: ヌクレオチドを糖、塩基、リン酸に分解

アデノシントリフォスファターゼ (ATPase) (筋肉): TP → ADP + リン酸
酸化還元酵素
酸化酵素

チトクロームオキシターゼ (好気性生物): チトクロームに伝達されたHをOと結合

脱水素酵素

フマル酸デヒドロゲナーゼ (心筋): コハク酸 → フマル酸 + 水素
アルコールデヒドロゲナーゼ (発芽種子): アルコール → アセトアルデヒド + CO2

分解酵素

カタラーゼ (赤血球・肝臓): 過酸化水素を分解し酸素と水にする

その他
除去酵素

デカルボキシラーゼ: CH3COCOOH → アセトアルデヒド + CO2
カーボニックアンヒドラーゼ (酵母・細菌・高等植物): 炭酸 H2CO3 → H2O + CO2

転移酵素

トランスアミナーゼ (肝臓): アミノ酸から他のアミノ酸を作る
フォスフォリラーゼ (筋肉・肝臓): デンプンやグリコーゲンにリン酸分子を加えて[ブドウ糖 → リン酸]を作る

合成酵素

タンパク質合成酵素: ATPエネルギーを用い合成作用促進

異性化酵素

リジンラセミラーゼ: 分子内化学構造を変え異性体にする


実験 (experiment): 酵素反応(唾液アミラーゼの作用)

目的 (objectives): サントス ドゥ モワ ゼルを用い、生体触媒である酵素の性質を調べる
方法 (methods)
  1. 唾液を試験管に取る(口を濯いでおく)
  2. 唾液1 mlを三角フラスコにとり0.1 M NaClで100倍希釈(= 1%酵素液)
  3. 2倍希釈法で1%, 0.5%, 0.25%, 0.125%, 0.0625%の酵素液を作成
  4. 試験管を金属製試験管立てに並べ、酵素液以外の反応液(基質液、緩衝液、0.1 M NaCl液)を入れる
  5. 試験管立て全体を30°Cの恒温水槽に入れ、約5分間放置する
  6. 試験管に酵素液を加えよく攪拌する=反応開始(短時間内に液が十分混ざり合うよう試験管を急激に振る)
  7. 10分後に、各試験管に5 mlの1 M酢酸溶液を加え、よく攪拌する=反応停止(液量が多くなっているので、以前よりも混ざりにくい。又、短時間内に反応を停止させないと実験誤差の原因ともなる)
  8. 同数の試験管を別に用意して、各々に10 mlのヨウ素液を入れておく
  9. 停止反応液から1 mlづつ取り、ヨウ素液の中に入れ、良く攪拌 = 発色
  10. 分光光度計で波長680 nmの吸光度を測定する
  11. 酵素液無添加の試料(= デンプンは全く消化されない)の吸光度をD0とし、次の式から各々の試料(吸光度D)の酵素活性を計算する
    酵素活性: 酵素1 ml当りが分解した基質量 = 10 × (D0 - D)/D (mg)
  12. 表・グラフを作成
これに基づいて結論・考察・感想を (注: 各実験毎に試験管をよく洗うこと)
参考
ヨウ素デンプン反応

デンプン アミロース アミロペクチン 限界デキストリン グリコーゲン
青藍色_青色_____赤色________赤-褐色________褐色

酵素濃度と酵素活性

反応条件: pH, [S], 温度, 時間 (10分)を一定にし、[E]を変え実験 反応組成
                     Blank               D0

    試験管番号          1  2  3  4  5  6  7

    基質液                 2  2  2  2  2  2
    pH7.0緩衝液         1  1  1  1  1  1  1
    0.1M NaCl溶液       2                 1
    酵素液 1%           1  1
           0.5%               1
           0.25%                 1
           0.125%                   1
           0.0625%                     1

    計                  4  4  4  4  4  4  4
実験結果: 表及びグラフを書く

a → 濃すぎ ⇔ c → 薄すぎ。実験IIは酵素活性5-7位の酵素濃度がよい(実験II反応組成、酵素液*)

酵素反応とpH (最適pHを求める)

反応条件: pHのみを変え、他条件変えない
反応組成
                  Blank                     D0

    試験管番号      1  2  3  4  5  6  7  8  9

    基質液             2  2  2  2  2  2  2  2
    緩衝液 pH 5.0      1
              5.5         1
              6.0            1
              6.5               1
              7.0   1              1        1
              7.5                     1
              8.0                        1
    0.1 M NaCl溶液  2                       1
    酵素液          1  1  1  1  1  1  1  1

    計              4  4  4  4  4  4  4  4  4
実験結果: 表及びグラフを書く
注: aのような曲線は濃度が高すぎるので酵素液を薄め再実験。Cは諦めるしかない
酵素の熱失活
上記実験に加え、恒温水槽内にて60°Cで30分処理を行ったもの

速度論

反応(生成)物濃度時間変化(速度) → 因子効果から反応機構特定(手法限界)
化学反応速度・軌跡を、理論実験両面から力学的に扱う
物質濃度から反応速度し まばら 内科 消化 器 科 クリニック立て、濃度時間変化求め反応進行把握

律速段階(律速過程) rate-determing process: 反応速度の一番遅い反応が全反応を支配する

反応reaction
非可逆的反応 + 可逆的反応 + 複合反応等 → 反応の速さreaction speed
複合反応[近似的解法が主
  1. 中間生成物反応速度を0に近似する定常状態法
  2. 律速段階
  3. 実験
複合反応速度式を求め、素反応機構を明かす
    ┌→ 反応機構決定する反応式導く速度式                            実験
    │   v = f(T, S)      照合(速度        速度の濃度
    │         │合否判定 パラメータ)      依存性
    No ←───┘                          Yes
                          実験結果の速度式に基づく解釈
                          (速度パラメータの物理的意味)
                          外的因子の影響を調べる
                          (温度、圧力、溶媒、pH等)
    No   素過程の解釈                      Yes
図. 速度論の基本的手法。T: 温度変数、S: 速度定数

化学反応速度論 chemical kinetics

気体分子運動論等、ミクロな立場から反応機構を考える

Ex. 衝突理論から反応速度定数求める。反応に関わる分子のSchrödinger方程式を近似的に解き化学反応ポテンシャル曲面から反応の軌跡を捉える。遷移状態理論から反応速度定数を求める

Def. 反応速度: 単位時間あたりの反応物(A)のモル濃度減少量
速度単位
活性 activity ↔ 比活性 specific activity
分子活性(回転率) (molecular activity or turnover number)

1961年: 1U = 1 μmol/min, U/mg·protein, U/μmol·protein·min-1
1972年 (SI): 1 katal·1 mol/s =

6 × 108U, katal/kg·protein, katal/mol·protein·s-1

可逆反応: 反応によっては生成系から反応系への変化(逆反応)も生じる
Ex. H2 + I2 → 2HI ⇔ 2HI → H2 + I2

⇒ H2 + I2 ↔ 2HI

Ex. 2NO2 ↔ 2NO + O2
Ex. CH3COOH + C2H5OH ↔ CH3COOC2H5 + H2O
Ex. N2 + 3H2 ↔ 2NH3
____k+1___k+2
E + SESE + P
____k-1___ k-2

0次反応

化学速度: 反応系の成分濃度や分圧に無関係
-(d[A]/dt) = k0[A]0 = k0

k0: 速度定数 ⇒ 反応物濃度に依存しない
v = -dS/dt = dP/dt: 初速 P ≈ 0, k2 (非常に小さいので)無視

初速度 initial velocity (IV): 酵素の初期反応を知る必要性
前定状状態 = 普通の反応では < 100 msecと短い時間(rapid mixing chamber内で測定)

Case. 平衡状態: αA + βB + … ↔ γD + δE + …
各物質濃度(mol/l): [A], [B], [C], [D], … ⇒ Kc = ([A]α·[B]β …)/([C]γ·[D]δ …)
Def. 平衡定数 ≡ Kc
Law. 質量作用の法則: Kc ⇒ 各反応に固有の値で温度のみに依存

Ex. N2 + 3H2 ↔ 2NH3, Kc = [NH3]2/([N2][H2]3)
Ex. C + CO2 ↔ 2CO, Kc = [CO]2/[CO2]

Ax. ルシャトリエの原理 Le Chatelier's principle
(一般に)平衡成立状態の条件を変える → 影響を打ち消す方向に平衡が移動

Ex. 平衡系 → 温度上昇 → 吸熱方向に平衡移動
Ex. N2O4 = 2NO2 – 54.8 kJ → 温度上昇 → NO2濃度↑, N2O4濃度↓

1次反応 = ミカエリス-メンテン式

反応速度 ∝ 濃度
AP (一次化学反応)
反応速度, v = -d[A]/dt = = k[A] = d[P]/dt

[A] = 反応物濃度, [P] = 生成物濃度

-d[A]/dt = k[A] 両辺を積分
log[A0] = -log[A] = kt/2.303
A0: 反応前の濃度, A: 時間tにおける濃度

[応用] 年代測定
-dN/dt = kN (N: 放射性核種数), -dc/dt = kc (c: 放射線カウント数) ⇒

ln(c/c0) = -kt
t1/2 = ln2/k, Ex. 14C: t1/2 = 5730 (yr) → k = ln2/t1/2 = 0.693/5730
14C: 空気中一定割合 = 14Cは中性子反応で生成[自然状態] - 崩壊(一定速度)
生物体内に取り込まれ14C/g (C)は一定だが,死後14C取込みなし → 割合は1次反応(時間)に従い減少

Q. ミイラを包む繊維から8.05 cpm (c) 14C検出 - 何年前に作られたか

大気中14CO2放射能は12.5 cpm/g(C)

A. t = -1/k × ln(c/c0) = -1/(0.693/5730) × ln(8.05/12.5) ≈ 3683.6 (yr)

約3639年前に作られた

濃度以外の反応速度支配条件: エネルギー状態に関係

温度、光(放電、放射線)、触媒、形態(攪拌)

2次反応 (1次反応に起因)
素反応 elementary reaction: A + BP (特殊: 2AP)
v = -d[A]/dt(1) = k[A][B](2)__(k ≡ 二次速度定数)

(1) 消費速度 consumption rate ↔ (2) 生成速度 formation rate

両辺を積分: t = 2.303/(k[A0][B0])·log{([B0][A0])/([A0][B])}

絶対反応速度論 absolute kinetics

1973 Hochachka & Somero: 海棲動物の比較研究からΔG≠ が問題と主張

E: 見かけ上のエネルギー
ΔGの比較はΔSの相補的作用による働きが同程度行なわれており、単にΔHを見ただけで活性の度合いを論じるのは意味がない

                 ΔS≠ (Kcal)  ΔG≠ (Kcal/mol)
        ウサギ      -2.3 U          13.2
        ヒラメ     -13.5 U          12.5
アレニウス式は経験式なのに対し理論式を導いたもの

V = CTe-ΔH≠/RT·eΔS≠/R (Eyring式) ⇒
Vp = V0e-PΔV≠/RT (圧力を考慮に入れたもの)


1902 Henri V: 酵素飽和現象発見
酵素触媒反応速度 = 化学反応速度論一般原理(ミカエリス=メンテン式)を概ね適用可能 → 基質による飽和度の違いが酵素反応独自の特徴として存在
酵素反応の速度論的特徴
酵素と基質が結合するには両者が衝突せねばならない。衝突するとある確率で結合し酵素基質複合体となる。基質量が少ない時には複合体は衝突頻度に比例し、基質量に比例する。基質濃度が酵素濃度に比べ過剰の時には、全ての酵素は複合体で存在し反応速度は基質濃度と無関係である

最大速度 maximum velocity: 酵素が基質飽和状態で示す反応速度

1913 Michaelis-Menten 反応数学的解明 (Gibbs GE, Halden JBSら補正)
____k+1 (1)_____k+2 (2)
E______ES______E + P
____k–1_______ k–2

[E]: 全酵素濃度 total enzyme concentration
[E - ES]: 遊離酵素濃度 free enzyme concentration
[ES]: 酵素基質複合体 enzyme-substrate complex
[S]: 基質濃度 substrate concentration
[P]: 分解物質・生成物濃度 product concentration
k+1, k+2, k-1, k-2: 比率定数 rate constant

[S] ≫ [E]
d[ES]/dt = ([E] - [ES])·[ESk+1 … (3)
-d[ES]/dt = k-1[ES] + k+2[ES]) … (4)
[S] ≫ [E]でありk-2の反応は極少のため無視する

Ex. Mb (ミオグロビン) + O2 ⇄ MbO, Hb (ヘモグロビン) + O2 ⇄ Hb(O2)4

Mb, Hbの反応は酵素反応として等価 - 酵素反応モデルとしてよく使用

定常状態 steady state

dP/dt = constant
d[ES]/dt = -d[ES]/dt = 0 (= 定常状態)
このとき τ ≈ 10-3 sec
k+1([E] - [ES])[S] = k-1[ES] + k+2[ES] … (5)
([E] - [ES])[ES]/[ES] = (k-1 + k+2)/k+1 = KM … (6)

Def. KM: Micaelis-Menten constant (ミカエリス-メンテン定数)

[ES] = ([E][S])/(KM + [S]) … (7)
(2)および上図から酵素速度反応は生産物の生成量で表される
v = k+2[ES] = k+2[E][S]/(KM + [S]) … (8)

v = k+2[ES] = k+2[E][S]/(KM + [S]) … (9)
Vmax = k+2[E] … (10)
v/Vmax = [S]/(KM + [S]) … (11)
v = Vmax[S]/(KM + [S]) … (12)
(12)からv = Vmax/2のとき1/2 = [S]/(KM + [S]) なので

Vmax/2 = Vmax[S]/(KM + [S])

KM= [S] 親和性を表す

Def. KM: 酵素基質親和性 enzyme substrate affinity

KM小: enzyme substrate affinity 大
KM大: enzyme substrate affinity 小( = 酵素反応は進行しにくい)
KMは酵素反応速度を直接計ることによって求まる。酵素反応速度が不明瞭な場合にはLineweaver-Burk式(下式)によって補正

1/v = (KM + [S])/Vmax = KM/Vmax + 1/Vmax … (12)

__

-1/KMKMが求まる: 両逆数プロットdouble reciprocal plotあるいはLineweaver-Burk's plotと呼ぶ

複合酵素系

生体内では、それぞれの酵素が単独で簡潔した役割を果たすことは少なく、普通は多数の酵素が互いに関係し働く。複合酵素系は、その成分酵素とそれぞれの基質が1つの反応連鎖を形成し複雑な物質変化に関与する。物質変化の反応系は普通物質交代系と呼ばれる。即ち、生体内に見られる物質交代とは複合酵素系によって触媒される物質変化過程である

I型: A → B → C → D
II型: AX + B → A + BX (Ex. 水素とリン酸基)

BX + C → B + CX (ex. 酸化還元反応、電子伝達系)

基質とそれぞれの酵素についての存在量と活性が関係するが、その他に幾つかの因子を考える必要
  1. 酵素間距離: 近いほど反応速度は大きくなる ⇒ 細胞内では複合酵素系の酵素群は集まって存在している。Ex. ジョー ライ セット(TCA回路、水素伝達系)、シンフォ ギア スロット クロス 付き の テーブル(ごぼう クロロゲン 酸)
  2. 律速段階で調節

阻害部分
① 酵素触媒の機構・経路、② 酵素基質特異性、③ 活性部位官機能の性質、④ 酵素、分子の特異なコンフォメーションの維持に関与する特定の官能基の性質など
阻害様式
可逆阻害 reversible inhibition

拮抗阻害 competitive inhibition
非拮抗阻害 noncompetitive inhibition

非可逆阻害 irreversible inhibition

可逆阻害

拮抗阻害 competitive inhibition
酵素が厳密に1つの基質を選ばないため阻害剤・基質が共に同じ活性部位に対応する → 結果として基質が活性部位に結合できない

Vmaxに達する時間が延びる。Vmaxの値に影響はないが、KM値が変わる

Ex. 1. コハク酸脱水素酵素 succinate dehydrogenase

コハク酸succinateが脱水素を受けフマレートfumarateに変わるときにフマール酸を混入するとコハク酸の脱水素反応がにぶる
COOH-(CH2)-(CH2)-COOH (Succinate) + Acceptor (succinate dehydrogenase)
→ COOH-CH=CH-COOH (Fumarate) + H2 + Reduced acceptor
COOH-CH-COOH フマール酸 (この場合阻害剤, I)が入ると

____k+1
E + I EIKi = [E][I]/[EI]
____k-1

Ex. 2. スルフォン酸アミド(サルファー剤、スルファミン剤)

化膿菌増殖に必要なパラアミノ安息香酸類似物質で拮抗阻害物質として効果 – 助酵素結合部に構造の良く似たスルフォンアミドが結合し酵素作用がなくなる
Vi = Vmax/{KM[I]/Ki]} 阻害剤のあるときのKM


非拮抗阻害
阻害剤と酵素は基質と無関係に可逆的に結合しVmax減少しKMは変化しない。即ち、基質と酵素の親和性に影響がないが、みかけの酵素量が不足する

Ag+, Hg+による阻害
E-SH + Ag+E-S-Ag + H+ (酵素活性失われる活性部位とは無関係)
E + SESE + P
E + IEI
ES + IESIKi
1/vi = (KM/Vmax·1/[S]·1/Vmax)(1 + I/Ki)


非可逆阻害

酵素分子の官能基を永久的に化学修飾する
Ex. Iodoacetoamide

ICH2CONH2
E-SH
E-SH + ICH2CONH2E-S-CH2CONH + HI

Ex. Diisopropyl fluorophosphate (DIFP, 猛毒) - Serineに結合


E: enzyme (E-CH2-OH)

調節酵素

酵素中でも特殊化しており代謝調節の上で特別な役割を果たしているもの
アロステリック酵素 allosteric enzyme 共有結合性変調酵素 co-varientry modurated enzyme
アロステリック酵素 allosteric enzyme
アロステリック効果を示す酵素の総称
1961 ジャコブ、モノー(1968 オペロン説でノーベル賞)
(1) アスパラギン酸トランスカルバミラーゼAspartate transcarbamylaseはピリジンヌクレオチド合成経路の初段階酵素であるが、これが合成経路の最終産物であるシチジン3リン酸(CTP)によってフィードバックfeedback阻害される。基質はアスパラギン酸とカルバミルリン酸であり、CTPとはCTPは基質と立体構造上まったく異なるmean allosteric

⇒ CTPは基質と独立に異なった部位に酵素と結合して構造に変化をおよぼし酵素作用を低めたと考えた

(2) ラクトースオペロンでのラクトース作用。現在これはアロステリックタンパク質と呼ぶことが多い
(3) 前述のアスパラギン酸トランスカルバミラーゼの反応速度やヘモグロビンの反応速度のプロットはS字曲線となる。この現象をホモトロピックなアロステリック効果という (cf. ヘテロトロピック)

上記(1)-(3)のうち(1)(3)、特に(3)の定義に対応する酵素をアロステリック酵素と呼ぶことが多い。→ 最終産物に阻害される酵素

Ex. Aspartate transcarbamylase

Asp + Carbamylphosphate → Carbamylaspartate

E + nSESnE + P

v = Vmax[S]n/KM[S]n (n = 1のときミカエリス=メンテン式成立)
v/(Vmaxv) = [S]n/KMn
logv/(vmax - v) = n·log[S] - n·logKM

⇒ Hill plot (下図)で表す


n (勾配): Hill係数 - コーリの基質作用の強さを示す
図 (allosteric enzyme酵素反応の解釈): n = 1の方がより大きな基質濃度の変化がある。60°C, 30 minの熱処理をするとCTPを加えても通常と同じ曲線を描き、CTPの影響がみかけ上なくなるが実際はCTPと酵素は結合しており酵素がサブユニットに解離するためCTPと酵素が結合しても基質と結合するサブユニットは何の阻害も受けなくなったためと考えられる → アロステリック酵素サブユニットと結合し触媒作用をする活性部位と、この反応の制御部位が別な部分にある酵素である

v vmax 0.1 S0.1
v vmax 0.9 S0.9
v/vmax = [S]n/kMn
ここでv = 0.1, v = 0.9
n = 1, 2, … → [S]n = KMn·v/(Mmaxv)
[S0.1]1 = 0.1 KM/0.9, [S0.9]1 = 0.9 KM/0.1
n = 1 → [S0.9]/[S0.1] = 81, n = 2 → [S0.9]2/[S0.1]2 = 9

共有結合性変調酵素 co-varientry modulated enzyme
他酵素作用で活性-不活性形間を相互転化させる酵素
Chymotrpsinogen → Chymotrpsin: 4個のアミノ酸がとれる(立体構造変化)
Lysozyme MW 14,000 Alexander Flemming発見: 自分の鼻汁中にバクテリア増殖を阻害する物質があることを発見した。これが現在知られているリソゾームである。62番目のTrpがわずかに移動し糖ポリマーが変形し切れる熱に弱いのは立体構造の変化のため
Q. 次の式で示される反応の速度式を導き、1/vと1/Sの関係を図に示せ

______k1___________Ki_________Ki
E + S ] ←k-1← [E + p, E + IEI, ES + IESIKi[EST]

E: enzyme, S: substrate, I: inhibitor, k: rate constant, K: equilibrium constant

(a) Ki = ∞, (b) Ki = Ki'の(a)(b)の場合について解き、阻害形式を説明せよ
Q. vSの関係がシグモイド曲線で示される反応は、アロステリック機構で説明される。この反応はどのような仮定に基づいて解かれているか。仮定を示せ

表. 酵素反応速度を支配する諸要因とその研究から知りうること
速度を支配する因子 その研究から得られる知見
分類 要因
1 濃度因子 酵素濃度 反応機構
基質濃度 反応動力学定数(速度パラメータ) (Km, V, k0, kcat, Ki等)
エフェクターの濃度 反応機構と速度式
2 外的因子(反応環境) 温度 速度パラメータの物理的意味など
標準熱力学量(ΔG0, ΔI0, ΔS0) 熱力学及び絶対反応速度論の基本則の応用
圧力 標準体積変化(ΔV)と活性化体積(ΔV*)
溶媒の誘電率 反応に伴う静電気的変化(電荷分布状態変化等)
イオン強度 同上
静電気理論 同上
pH 反応に関与する活性解離基のpK値とその解離熱
(pK値への温度の効果より)
解離基の種類とその役割 [H+]を含む速度式の解析
3 内的因子(構造因子) 基質及びエフェクターの構造 基質やエフェクターと酵素の結合性質、酵素の活性部位構造等。
分子構造と親和力との関係の系統的考察
フッター